Resumo: A pandemia de Covid-19 evidenciou a importância de práticas de desinfecções de superfícies para conter a disseminação do coronavírus SARS-CoV-2, que pode persistir por longos períodos em diferentes materiais. Neste estudo investiga-se, por meio de simulações de dinâmica molecular, a interação entre hipoclorito de sódio, ácido hipocloroso e a bicamada de dipalmitoilfosfatidilcolina, um fosfolipídeo essencial para sistemas biológicos. O objetivo é compreender os mecanismos de destruição da bicamada lipídica por esses desinfetantes. Inicialmente, foi analisada a estrutura e a transição de fase da bicamada lipídica em diferentes temperaturas (298 K e 323 K) utilizando seis campos de força da família GROMOS. Os resultados mostraram que o GROMOS 54A8 apresentou o melhor desempenho geral em relação aos outros campos de força, mas não conseguiu projetar exatamente a fase gel ordenada. Para análise de desempenho, foi proposto um método para calcular o parâmetro de ordem nemática, utilizando simulações de referência com o campo de força CHARMM36. Posteriormente, investigaram-se os efeitos de diferentes concentrações de hipoclorito de sódio (0,1%, 0,25% e 0,5% m/m), ácido hipocloroso (0,1%, 2,8% e 5,6% m/m) e sua combinação (0,05% ácido hipocloroso + 0,8% hipoclorito de sódio) na bicamada lipídica. Os resultados indicam que todos os desinfetantes alteram a estrutura da membrana. Enquanto o hipoclorito de sódio causa uma leve desordem, o ácido hipocloroso, em baixas concentrações, aumenta a ordem da bicamada, mas em concentrações elevadas leva à sua desorganização. Além disso, moléculas de ácido hipocloroso exibem interações duradouras com as moléculas de fosfato presentes nas cabeças polares da bicamada. Quando combinados, o ácido hipocloroso tem um impacto predominante sobre a membrana. Por fim, sugere-se que a inativação viral pelo ácido hipocloroso pode ocorrer por sua penetração na bicamada lipídica, levando à oxidação do material genético viral, ou pela oxidação de componentes biomoleculares, como lipídios, colesterol e proteínas dispersas na membrana Ver menos

Abstract: The Covid-19 pandemic emphasized the importance of surface disinfection practices to control the spread of SARS-CoV-2 virus, which can persist on various materials for extended periods. In this study, through molecular dynamics simulations, the interaction between sodium hypochlorite, hypochlorous acid, and the dipalmitoylphosphatidylcholine bilayer, a crucial phospholipid for biological systems, is investigated. The aim is to understand the mechanisms behind lipid bilayer disruption by these disinfectants. Initially, the structure and phase transition of the lipid bilayer were analyzed at different temperatures (298 K and 323 K) applying six force fields from the GROMOS family. The results indicated that GROMOS 54A8 is the best of the evaluated force fields, even being unable to reproduce the ordered gel phase accurately. To evaluate the performance, a method was proposed to compute the nematic order parameter using reference simulations with the CHARMM36 force field. Subsequently, the effects of different concentrations of sodium hypochlorite (0.1%, 0.25%, and 0.5% w/w), hypochlorous acid (0.1%, 2.8%, and 5.6% w/w), and their combination (0.05% hypochlorous acid + 0.8% sodium hypochlorite) on the lipid bilayer were investigated. The results show that all disinfectants alter the bilayer structure. While sodium hypochlorite induces a slight disorder, hypochlorous acid at low concentrations increases the order of the bilayer; but, at high concentrations, it leads to disorganization. Furthermore, hypochlorous acid molecules form persistent interactions with phosphate molecules in the polar heads of the bilayer. When combined, hypochlorous acid exerts a dominant effect on the bilayer. Finally, we conjecture that viral inactivation by hypochlorous acid may occur through its penetration into the lipid bilayer, resulting in the oxidation of viral genetic material, or through the oxidation of biomolecular components such as lipids, cholesterol, and bilayer-associated proteins Ver menos