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Type: Artigo de periódico
Title: Purification and partial characterization of a lectin from Caesalpinia tinctoria Domb, ex Dc fruits
Title Alternative: Purificação e caracterização parcial de uma lectina extraída do fruto de Caesalpinia tinctoria Domb, ex Dc
Author: Oliveira, Marli Lourdes de
Beltramini, Leila Maria
Simone, Salvatore Giovanni de
Brumano, Maria Helena Nasser
Silva-Lucca, Rosemeire Aparecida
Nakaema, Marcelo Kiyoshi Kian
Pires, Christiano Vieira
Oliveira, Maria Goreti de Almeida
Abstract: A lectin was isolated from the pod saline extract of Caesalpinia tinctoria by dialoconcentration on Centripep-10 and affinity chromatography on chitin column. The purified lectin was partially characterized with respect to its biochemical and structural properties. It contains 8.3 % of carbohydrate and exhibited an agglutinating activity against human erythrocytes (ABO groups). Its amino acid composition was characterized by a great number of acidic and hydrophobic residues and the estimated molecular mass was 12.5 kDa. The presence of only one N-terminal amino acid sequence (D¹-V-P-A-Y-V-Y-V-H-F10-G-F-G-E-E-H-R -D-V-F20-D), showed the homogeneity of the purified lectin. The far-ultraviolet circular dichroism (CD) spectrum of lectin indicated that it contains 10 % a-helix, 38 % b-sheet, 28 % unordered form and 6 % of P II (poly-L-proline II helix conformation).
Isolou-se uma lectina a partir do extrato salino da fava dos frutos de Caesalpinia tinctoria mediante dialofiltração e cromatografia de afinidade em coluna de quitina. A lectina purificada foi caracterizada parcialmente com relação às suas propriedades bioquímicas e estruturais, e classificada como um glicopeptídio contendo 8,3 % de carboidratos, aglutinando hemácias do grupo ABO. Sua composição em aminoácidos foi caracterizada por grande número de resíduos ácidos e hidrofóbicos, e sua massa molecular, estimada em 12,5 kDa. A análise do grupo N-terminal mostrou a homogeneidade da lectina, cuja seqüência dos 21 resíduos iniciais é a seguinte: D¹-V-P-A-Y-V-Y-V-H-F10-G-F-G-E-E-H-R-D-V-F 20-D. O espectro de dicroísmo circular da lectina na região do UV distante indicou a presença de 10 % de a-hélice; 38 % de folhas b; 19 % de voltas b; 28 % de estruturas desordenadas e 6 % da conformação P II (hélice poli-L-prolina II).
Subject: defesa de plantas
dicroísmo circular
estrutura secundária
fava
Leguminosae
circular dichroism
Leguminosae
plant defense
pod
secondary structure
Editor: Brazilian Journal of Plant Physiology
Rights: aberto
Identifier DOI: 10.1590/S1677-04202003000200008
Address: http://dx.doi.org/10.1590/S1677-04202003000200008
http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1677-04202003000200008
Date Issue: 1-Aug-2003
Appears in Collections:Artigos e Materiais de Revistas Científicas - Unicamp

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