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dc.contributor.CRUESPUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASpt_BR
dc.contributor.authorunicampPadilha, Giovana da Silva-
dc.contributor.authorunicampSecato, Juliana Ferrari Ferreira-
dc.contributor.authorunicampCastiglioni, Gabriel Luis-
dc.contributor.authorunicampAlegre, Ranulfo Monte-
dc.contributor.authorunicampTambourgi, Elias Basile-
dc.typeArtigopt_BR
dc.titleAvaliação da lipase extracelular de Pseudomonas cepacia para purificação em sistema bifásico aquosopt_BR
dc.title.alternativeEvaluation of an extrecellular lipase from Pseudomonas cepacia for purification in aqueous two-phase systempt_BR
dc.contributor.authorPadilha, Giovana Silva-
dc.contributor.authorFerreira, Juliana Ferrari-
dc.contributor.authorCastiglioni, Gabriel Luis-
dc.contributor.authorAlegre, Ranulfo Monte-
dc.contributor.authorTambourgi, Elias Basile-
dc.subjectLipasept_BR
dc.subjectSistemas aquosos bifásicospt_BR
dc.subject.otherlanguageLipasept_BR
dc.subject.otherlanguageTwo-phase aqueous systemspt_BR
dc.description.abstractO presente trabalho teve como objetivo a produção de lipase a partir de Pseudomona cepacia por fermentação líquida em biorreator do tipo Bioflo III. As fermentações foram conduzidas a 150 rpm durante 96 horas a 30 °C. Analisou-se a atividade enzimática em diferentes condições de temperatura (20 a 50 °C) e pH (3,0 a 11,0), e obtiveram-se 37 °C e 8,0, as condições ótimas, respectivamente. Para avaliar a estabilidade térmica, a enzima foi incubada em temperaturas de 40, 50 e 60 °C durante 120 minutos. Em uma segunda etapa, foram realizados experimentos preliminares para verificar as condições adequadas de partição da enzima, bem como sua estabilidade e condições ótimas de hidrólise frente às modificações de temperatura e pH. Foram preparadas soluções de PEG 1500, 4000 e 6000 a 50% p/p e soluções tampão fosfato de pHs 6, 7 e 8. Foi feita a caracterização de um sistema bifásico aquoso (SBA) a partir da preparação de soluções estoques de PEG com massas molares de 1500, 4000 e 6000 (50% w/w) e tampão fosfato pH 6,7 e 8,0 (20% w/w de KH2PO4/K2HPO4). Esta caracterização do SBA posteriormente poderá ser utilizada para partição de lipases, bem como de biomoléculas que estejam dentro dessa faixa de pH.pt_BR
dc.relation.ispartofCiência e tecnologia de alimentospt_BR
dc.relation.ispartofabbreviationCienc. tecnol. aliment.pt_BR
dc.publisher.cityCampinas, SPpt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisherSociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentospt_BR
dc.date.issued2011-
dc.date.monthofcirculationjan./mar.pt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.description.volume31pt_BR
dc.description.issuenumber1pt_BR
dc.description.firstpage16pt_BR
dc.description.lastpage22pt_BR
dc.rightsAbertopt_BR
dc.sourceSciELOpt_BR
dc.identifier.issn0101-2061pt_BR
dc.identifier.eissn1678-457Xpt_BR
dc.identifier.doi10.1590/S0101-20612011000100003pt_BR
dc.identifier.urlhttps://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612011000100003pt_BR
dc.description.sponsorshipCONSELHO NACIONAL DE DESENVOLVIMENTO CIENTÍFICO E TECNOLÓGICO - CNPQpt_BR
dc.description.sponsordocumentnumberSem informaçãopt_BR
dc.date.available2020-10-14T19:36:10Z-
dc.date.accessioned2020-10-14T19:36:10Z-
dc.description.provenanceSubmitted by Bruna Maria Campos da Cunha (bcampos@unicamp.br) on 2020-10-14T19:36:10Z No. of bitstreams: 0en
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2020-10-14T19:36:10Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2011en
dc.identifier.urihttp://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/351073-
dc.contributor.departmentSem informaçãopt_BR
dc.contributor.departmentSem informaçãopt_BR
dc.contributor.departmentSem informaçãopt_BR
dc.contributor.departmentDepartamento de Engenharia de Alimentospt_BR
dc.contributor.departmentDepartamento de Engenharia de Sistemas Químicospt_BR
dc.contributor.unidadeFaculdade de Engenharia Químicapt_BR
dc.contributor.unidadeFaculdade de Engenharia Químicapt_BR
dc.contributor.unidadeFaculdade de Engenharia de Alimentospt_BR
dc.contributor.unidadeFaculdade de Engenharia de Alimentospt_BR
dc.contributor.unidadeFaculdade de Engenharia Químicapt_BR
dc.description.abstractalternativeIn this work, Pseudomonas cepacia was used for fermentation in bioreactor Bioflo III at 150 rpm, at 30 °C to 96 hours. Fermentation was conducted at 150 rpm for 96 hours in 30 °C. We analyzed the enzyme activity under different conditions of temperature (20 to 50 °C) and pH (3.0 to 11.0). The optimum activity values obtained were 37 °C and 8.0, respectively. To evaluate thermal stability, the enzyme was incubated in temperatures of 40, 50 and 60 °C for 120 minutes. Preliminary experiments were carried out to verify the appropriate conditions that should be used after the enzyme partition. Some tests were performed to determine some optimal conditions of lipase, including temperature and pH and tests of thermal stability using temperatures of 40, 50, and 60 °C. Next, the characterization of aqueous two-phase systems (ATPS) with PEG molar weight of 1500, 4000, and 6000 and phosphate varying pH 6 to 8 was made. Stock solutions of PEG 1500, 4000 and 6000 (50% w/w) and phosphate (20% w/w KH2PO4/K2HPO4) were prepared at the appropriate pH. This study on the characterization of the ATPS can be used for posterior partition of lipase, as well as of biological products within this pH range.pt_BR
dc.identifier.sourceS0101-20612011000100003pt_BR
dc.creator.orcid0000-0001-7425-8934pt_BR
dc.creator.orcidSem informaçãopt_BR
dc.creator.orcid0000-0001-6941-148Xpt_BR
dc.creator.orcid0000-0001-6372-8435pt_BR
dc.creator.orcid0000-0003-3275-0810pt_BR
dc.type.formArtigo originalpt_BR
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