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dc.contributor.CRUESPUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASpt_BR
dc.contributor.otherMarangoni, Sérgio, 1951-pt_BR
dc.identifier(Broch.)pt_BR
dc.descriptionOrientador: Sergio Marangonipt_BR
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologiapt_BR
dc.format.extent66f. : il.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.typeDISSERTAÇÃOpt_BR
dc.titlePurificação, caracterização fisico-quimica e atividade biologica de inibidores de serinoproteinases de sementes do genero Crotalariapt_BR
dc.contributor.authorPando, Luzia Aparecidapt_BR
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologiapt_BR
dc.contributor.nameofprogramPrograma de Pós-Graduação em Ciências Biológicaspt_BR
dc.subjectCrotalariapt_BR
dc.subjectInibidores enzimáticos proteolíticospt_BR
dc.subjectSerina proteinasespt_BR
dc.subjectTripsinapt_BR
dc.subjectLeguminosapt_BR
dc.description.abstractResumo: A presença de inibidores de serinoproteinases foi investigada em sementes das plantas Croetalaria paulina, Croetalaria juncea resistente à murcha bacteriana e Croetalaria juncea Papilionoideae) . não resistente à murcha bacteriana. (Leguminosae) A purificação do inibidor de Croetalaria paulina por cromatografia de troca iônica e subsequente cromatografia em fase reversa, evidenciaram nessa espécie, uma proteína com cadeia polipeptídica única. A massa molecular ao redor de 20 kDa é similar aos da família de inibidores vegetais do tipo Kunitz A coloração para inibidor de tripsina após focalização isoelétrica demonstrou a presença de inibidor com ponto isoelétrico ao redor de 4,5, e a análise de aminoácidos revelou a presença de 176 resíduos. Os inibidores de Croetalaria atuam seletivamente sobre serinoproteinases. Extratos de sementes de Croetalaria paulina, Croetalaria juncea resistente e Croetalaria juncea não resistente à murcha bacteriana foram testados para atividade de inibição contra tripsina e quimotripsina bovina, porcina e humana. Entre estas amostras, Croetalaria paulina exibiu a mais alta inibição, com tripsina humana sendo melhor inibida do que tripsina bovina e porcina. A variedade resistente de Croetalaria juncea inibiu melhor tripsina bovina do que a variedade não resistente. As três quimotripsinas não foram inibidas por estas amostras, com exceção da quimotripsina bovina que foi fracamente inibida pelo extrato de Croetalaria paulinapt
dc.description.abstractAbstract: The presence of serine proteinase inhibitors was investigated in the seeds of Croetalaria paulina, Croetalaria juncea resistant and non resistant to bacterial infection This plants belongs to Leguminosae (Papilionoideae) family. The purification of inhibitor from Croetalaria paulina by ion-exchange chromatography and subsequent reverse phase chromatography using a C18 column showed the presence of a single polypeptide chain. The purifited serine proteinase inhibitor (CpTI), has a molecular mass of 20 kDa in SDS-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE 10-20%) suggesting that this protein belongs to the Kunitz-type plant inhibitors family. Staining for inhibitors trypsin afier isoeletric focusing showed the presence of inhibitors with isoeletric point about 4,5 and amino acid analysis revealed the presence of 176 amino acids residues. Crotalaria inhibitors act selectively on serine proteinases. Extracts from seeds of Croetalaria paulina, Croetalaria juncea resistant and non-resistant were tested for inhibitory activity against trypsin and chymotrypsin, from cattle, pig and humans. Within these samples, Croetalaria paulina exhibited the highest activity, inhibiting human trypsin better than bovine and porcine. The resistant Croetalaria juncea variety inhibited bovine trypsin better than the non-resistant one. The three kinds of chymotrypsin were not inhibited by these samples excepted bovine chymotripsin, that was weakly inhibited by the Croetalaria paulina extracten
dc.publisher[s.n.]pt_BR
dc.date.issued1996pt_BR
dc.identifier.citationPANDO, Luzia Aparecida. Purificação, caracterização fisico-quimica e atividade biologica de inibidores de serinoproteinases de sementes do genero Crotalaria. 1996. 66f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: <http://www.repositorio.unicamp.br/handle/REPOSIP/314665>. Acesso em: 21 jul. 2018.pt_BR
dc.description.degreelevelMestradopt_BR
dc.description.degreedisciplineBioquimicapt_BR
dc.description.degreenameMestre em Ciências Biológicaspt_BR
dc.contributor.committeepersonalnameNovello, Jose Camillopt_BR
dc.contributor.committeepersonalnameSantoro, Luiz Gonzagapt_BR
dc.date.defense1996-08-21T00:00:00Zpt_BR
dc.date.available2018-07-21T14:55:27Z-
dc.date.accessioned2018-07-21T14:55:27Z-
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2018-07-21T14:55:27Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Pando_LuziaAparecida_M.pdf: 3471105 bytes, checksum: aa20d26751e5da61ad13b4f683a3fafe (MD5) Previous issue date: 1996en
dc.identifier.urihttp://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/314665-
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