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dc.contributor.CRUESPUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASpt_BR
dc.descriptionOrientador: Carlos Henrique Inácio Ramospt_BR
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologiapt_BR
dc.format.extent1 recurso online ( 116 p.) : il., digital, arquivo PDF.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.relation.requiresRequisitos do sistema: Software para leitura de arquivo em PDFpt_BR
dc.typeDISSERTAÇÃO DIGITALpt_BR
dc.titleExpressão, purificação e caracterização da co-chaperona HOP ('Hsp70-Hsp90 Organizing Protein') de sorgopt_BR
dc.title.alternativeExpression, purification and characterization of Sorghum co-chaperone HOP ('Hsp70-Hsp90 Organizing Protein')pt_BR
dc.contributor.authorSquillace, Ana Luíza Assin, 1988-pt_BR
dc.contributor.advisorRamos, Carlos Henrique Inacio, 1967-pt_BR
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologiapt_BR
dc.contributor.nameofprogramPrograma de Pós-Graduação em Biologia Funcional e Molecularpt_BR
dc.subjectChaperonas molecularespt_BR
dc.subjectCo-chaperonaspt_BR
dc.subjectProteínas de choque térmico HSP90pt_BR
dc.subjectSorgopt_BR
dc.subject.otherlanguageMolecular chaperonesen
dc.subject.otherlanguageCo-chaperonesen
dc.subject.otherlanguageHsp90 heat shock proteinsen
dc.subject.otherlanguageSorghumen
dc.description.abstractResumo: As chaperonas moleculares representam uma classe de proteínas que atuam prevenindo a agregação e o enovelamento incorreto de proteínas. Em plantas, as chaperonas moleculares possuem suma importância pois desempenham funções ligadas à proteção contra diversos tipos de estresses ambientais e, uma vez que são organismos sésseis, as plantas devem ser capazes de responder de forma eficiente à mudanças na temperatura, salinidade, déficit hídrico, entre outros. A chaperona Hsp90 é essencial para a fisiologia celular, pois está envolvida na estabilização de diversas proteínas envolvidas em sinalização. Sua interação com co-chaperonas, proteínas auxiliares das chaperonas, permite que a Hsp90 atue como uma proteína `hub¿, ou seja, um ponto central de regulação de diversas proteínas e de diversas vias de regulação. A intervenção na interação da Hsp90 com co-chaperonas é, portanto, uma estratégia potencialmente efetiva para intervir na função desta chaperona. Uma de suas co-chaperonas é a Hop, que está presente em diversos organismos, é capaz de se associar diretamente as chaperonas, Hsp70 e Hsp90, e também mediar a associação entre elas, e que é dependente da hidrólise de ATP e troca ADP/ATP. A Hop é composta por três domínios com repetições de tetratricopeptídeos (TPR), relacionados à interação com as chaperonas, entretanto, como esse mecanismo ocorre nos seres-vivos ainda não é bem conhecido e divergências acerca de seu estado oligomérico ainda são encontradas na literatura. Nesse trabalho foram realizados estudos de expressão de da Hop de sorgo (SbHop) em Escherichia coli e caracterização utilizando técnicas biofísicas. A proteína foi produzida pura e os resultados de dicroísmo circular (CD) indicaram que a proteína estava enovelada e com estrutura predominante de hélice ?, já os experimentos de desenovelamento térmico monitorado por CD e por fluorescência extrínseca mostraram que a proteína se mantém estável pelo menos até 40°C. Ademais estudos envolvendo gel filtração e espalhamento de luz mostraram que SbHop se comporta como um monômero. A realização desse estudo se faz extremamente relevante uma vez que o conhecimento sobre os mecanismos de resposta e tolerância a estresses abióticos em plantas ainda é limitadopt
dc.description.abstractAbstract: Molecular chaperones are a class of proteins that act by preventing aggregation and misfolding. In plants, the molecular chaperones have great importance because they have a role in protection against various types of environmental stresses. Since plants are sessile they need to respond efficiently to changes in temperature, salinity, drought, among others. The chaperone Hsp90 is essential for cell physiology, it is involved in the stabilization of various proteins, mostly involved in signaling. Its interaction with co-chaperones allows Hsp90 to act as a 'hub', a central point of regulation of several different proteins and regulatory pathways. Intervention in the interaction of Hsp90 co-chaperone is therefore a potentially effective strategy to modulate the function of this chaperone. One of its co-chaperones is Hop, that is present in many organisms, is able to associate directly to Hsp70 and Hsp90 mediating their association, which is dependent on ATP hydrolysis and exchange ADP / ATP. Hop consists of three domains with tetratricopeptides (TPR) repetions, involved in the interaction with chaperones. However, details about HOP oligomerization and mechanism of interaction are still missing in the literature. Recombinant Hop from sorgum (SbHop) was expressed in Escherichia coli, the protein was produced pure and was investigated by biophysical tools. Circular dichroism (CD) was used to investigate the secondary structure of the protein showing that it was produced folded and was predominantly ? helical. Thermal-induced unfolding experiments followed by CD and extrinsic fluorescence showed that the protein was stable up to 40°C. The monomeric state of Hop was showed by a technique combining gel filtration and light scattering. This study adds to a broad investigation on the mechanisms of plant stress toleranceen
dc.publisher[s.n.]pt_BR
dc.date.issued2015pt_BR
dc.identifier.citationSQUILLACE, Ana Luíza Assin. Expressão, purificação e caracterização da co-chaperona HOP ('Hsp70-Hsp90 Organizing Protein') de sorgo. 2015. 1 recurso online ( 116 p.). Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: <http://www.repositorio.unicamp.br/handle/REPOSIP/314024>. Acesso em: 27 ago. 2018.pt_BR
dc.description.degreelevelMestradopt_BR
dc.description.degreedisciplineBioquimicapt_BR
dc.description.degreenameMestra em Biologia Funcional e Molecularpt_BR
dc.contributor.committeepersonalnameFessel, Melissa Reginapt_BR
dc.contributor.committeepersonalnameBonafé, Carlos Francisco Sampaiopt_BR
dc.description.sponsordocumentnumber2011/16047-0pt_BR
dc.date.available2018-08-28T01:45:56Z-
dc.date.accessioned2018-08-28T01:45:56Z-
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2018-08-28T01:45:56Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Squillace_AnaLuizaAssin_M.pdf: 4499576 bytes, checksum: 550c615531324bf6e038fcdf5bb86f2c (MD5) Previous issue date: 2015en
dc.identifier.urihttp://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/314024-
dc.description.sponsorFAPESPpt_BR
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