Please use this identifier to cite or link to this item: http://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/314009
Type: DISSERTAÇÃO
Degree Level: Mestrado
Title: Modelo estequiometrico de cooperatividade
Author: Bispo, Jose Ailton Conceição
Advisor: Bonafé, Carlos Francisco Sampaio, 1961-
Abstract: Resumo: Cooperatividade e alosterismo são fenômenos centrais na regulação de processos bioquímicos e têm sido investigados de maneira mais intensa em hemoglobinas de vertebrados. Neste trabalho é proposto o modelo estequiométrico de cooperatividade para proteínas em geral o qual se baseia na aplicação de processos multireacionais envolvendo a participação de ligantes e efetores tais como prótons. Para hemoglobinas, o grau de cooperatividade alcançado por estas proteínas é associado ao estado de protonação, ao número de ligantes acoplados, ao grau de dissociação e ao ambiente externo às mesmas. A assimetria e o índice de efeito são redefinidos e propostos como importantes parâmetros para a caracterização de sistemas cooperativos. Este modelo está em acordo com os resultados experimentais e permite previsões das propriedades das hemoglobinas humana e de serpente em diferentes condições, esta última apresentando um mecanismo de dissociação muito diferenciado. Em contraste, o clássico modelo dos dois estados e o modelo de três estados de cooperatividade mostraram algumas limitações acerca das propriedades de hemoglobinas indicando, desta forma, que suas propostas para explicar os acoplamentos cooperativos nestas proteínas baseado em transições conjuntas sem a participação do ligante pode não representar o mecanismo real de reação. Outros modelos mais recentes, que incorporam tais conceitos são, também, mostrados aqui sofrerem das mesmas limitações

Abstract: Cooperativity and allosterism are central phenomena in the regulation of biochemical pathways, and have been investigated most intensely in vertebrate hemoglobins. It is proposed in this work the stoichiometric model of cooperativity for proteins in general based on the thermodynamic application of a multiple reaction process involving participation of the ligand and effectors such as protons. In hemoglobins, the degree of cooperativity reached by a protein is related to the extent of protonation, the number of coupled ligands, the degree of dissociation and the protein environment. A redefmed asymmetry and an effect index are proposed as important parameters for the characterization of cooperative systems. This model agrees with the experimental data and allows prediction of the properties of mammalian and snake hemoglobins. Under different conditions, the latter having a very unusual pattem of dissociation. ln contrast, the classic two-state and the three-state models of cooperativity show large discrepancies, even for the most elementary experimental data on the properties of hemoglobin, thus indicating that their proposed concerted transitions to explain cooperative coupling in this protein should not represent the only possible mechanism of binding. Other more recent models that incorporate such concepts are also shown here to express similar constraints to they application
Subject: Proteínas
Hemoglobinas
Language: Português
Editor: [s.n.]
Date Issue: 2002
Appears in Collections:IB - Tese e Dissertação

Files in This Item:
File SizeFormat 
Bispo_JoseAiltonConceicao_M.pdf1.16 MBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.