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Type: TESE
Degree Level: Doutorado
Title: Estudos sobre a proteolise peptica da ovalbumina
Author: Tahin, Quivo Schwartzburd, 1938-
Advisor: Paiva, Antonio C. M
Paiva, Antonio Cechelli de Mattos
Abstract: Resumo: A composição de aminoácidos da pepsina caracteriza-se pelo grande número de resíduos dicarboxílicos e de resíduos com cadeias laterais apolares, e de raros resíduos básicos. Devido a isso, e à presença de uma fosfoserina, a enzima apresenta ponto isoelétrico menor do que 1,08. A atividade enzímica da pespsina (tanto a proteolítica como a peptidásica, como a esterásica) dá-se otimamente em pHs ácidos. A proteólise péptica de substratos nativos dá-se em pHs ótimos mais baixos do que os da proteólise péptica de substratos desnaturados e também mais baixos do que os verificados para a hidrólise péptica de peptídeos sintéticos ou de ésteres sintéticos. Uma das hipóteses para explicar a necessidade dos baixos pHs para a melhor ação catalítica da pepsina baseia-se na possível atração eletrostática entre a enzima, que em meio ácido se comportaria como um ânion, e o substrato protéico, que em meio ácido se comportaria como um cátion (pois geralmente o ponto isoelétrico dos substratos é acima de 4,0). Outra hipótese é a de que o passo limitante da proteólise péptica seria a desnaturação do substrato, favorecida pelo pH ácido. Estudamos neste trabalho o efeito do pH e da temperatura sobre a cinética da ação da pepsina sobre a ovalbumina nativa ou previamente desnaturada por ácido... Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital

Abstract: Not informed.
Subject: Pepsina
Peptídeo hidrolases
Language: Português
Editor: [s.n.]
Citation: TAHIN, Quivo Schwartzburd. Estudos sobre a proteolise peptica da ovalbumina. 1968. 52f. Tese (doutorado) - Universidade de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: <http://www.repositorio.unicamp.br/handle/REPOSIP/313914>. Acesso em: 17 jul. 2018.
Date Issue: 1968
Appears in Collections:IB - Tese e Dissertação

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