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Type: TESE
Title: Espalhamento de raios X a baixo angulo : estudo de hemoglobinas extracelulares em solução
Author: Souza, Christina Franco de
Advisor: Torriani, Iris Concepcion Linares de, 1934-
Torriani, Iris C. L. de
Abstract: Resumo: A técnica de espalhamento de raios X a baixo ângulo tem sido bastante utilizada nos últimos anos no estudo de proteínas em solução. Curvas de espalhamento de alta resolução, além de fornecerem parâmetros dimensionais, possibilitam a obtenção de informações sobre a estrutura quaternária de macromoléculas através de simulações com modelos. Neste trabalho, estudamos a eritrocruorina do anelídeo Glossoscolex paulistus (massa molecular de 3.23x106). Curvas de espalhamento a baixo ângulo de várias concentrações da proteína em solução foram obtidas com um gerador convencional de raios X. A partir destes dados foi possível determinar os valores de raio de giro e dimensão máxima na molécula por gráficos de Guinier e transformada indireta de Fourier. Obtivemos, também, curvas de alta resolução no síncrotron do LURE, Orsay, França. As intensidades espalhadas. por apresentarem uma série de máximos nos ângulos maiores, pareceram apropriadas ao cálculo de modelos. Para tal usamos um programa de computador desenvolvido por O. Glatter [7]. O modelo inicial, composto de 186 esferas idênticas, foi estruturado com base em informações disponíveis de microscopia eletrônica. Modificações sistemáticas deste modelo levaram a uma estrutura final que consiste de 12 subunidades principais arranjadas em duas camadas hexagonais sobrepostas formando um cilindro com uma subunidade adicional no centro. Durante o processo de ajuste do modelo, diferentes pesos foram atribuídos às esferas que compunham as subunidades principais. 0 modelo final simula bem as curvas experimentais e contém informação sobre as regiões de maior densidade eletrônica na molécula, sugerindo uma possível localização dos grupos heme

Abstract: Small angle X-ray scattering is a technique that has been widely used during the last decade for the study of proteins in solution. High resolution scattering curves, can not only provide information on the dimensional parameters of the molecules, but also lead to a description of the quaternary structure of the protein by filling the experimental intensity curves and distance distribution functions with those calculated for a model molecule. This work reports studies of erythrocruorin from the annelid species Glossoscolex paulistus (molecular weight 3,23 x 106). Small angle scattering curves from various concentrations of this protein in solution were obtained with a conventional X-ray generator. The radius of gyration and maximum dimension of the molecule were obtained from Guinier plots and inverse Fourier transform. High resolution intensity curves were obtained al the synchrotron source at LURE, Orsay, France. These curves presented a number of maxima at higher angles and seemed adequate for model calculations. These were performed using the computer program developed by O. Glatter [7]. The initial model, formed by 186 identical spheres, was built using the information available from electron microscopy. Systematic modifications of this model lead us to a final structure consisting of 12 principal subunits, arranged in two superposed hexagonal layers forming a hexagonal cylinder, with an additional subunit in its center. During the filling procedure, different weights were assigned to the spheres composing the structure. The final model reproduces the experimental scattering curves and contains information on the more electron-dense regions in the molecule, thus suggesting the possible site of the heme groups
Subject: Raios X - Difração
Microscopia eletrônica
Language: Português
Editor: [s.n.]
Date Issue: 1990
Appears in Collections:IFGW - Dissertação e Tese

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