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Type: TESE
Title: Purificação da alfa-Lactalbumina a partir do soro de leite em leito fixo e expandido de resinas
Author: Veredas, Vinicius
Advisor: Santana, Cesar Costapinto, 1948-
Abstract: Resumo: O crescente interesse e aplicações dos produtos biotecnológicos vem aumentando o desenvolvimento de novos processos de recuperação e purificação de proteínas. O soro de leite bovino, obtido da manufatura da caseína para a produção de queijo, é em sua maioria descartado em mananciais de água, causando sérios problemas ambientais devido a sua alta demanda biológica de oxigênio (DBO). As proteínas presentes no lactosoro apresentam um excelente valor nutritivo e farmacológico, porém, o seu uso no enriquecimento de produtos alimentícios é limitado devido a baixa concentração destas proteínas. As principais proteínas do lactosoro são: ~-Iactoglobulinas, a-Iactalbumina, albuminas de soro bovino, imunoglobulinas, lactoperoxidase, lactoferrina, lisozima e outras proteínas de menor proporção, que apresentam um alto valor agregado. A a-Iactalbumina atua no organismo estimulando os agentes do sistema imunológico por proporcionar a elevação de glutationa em vários órgãos e no sangue, resultando em benefícios para pacientes portadores de doenças degenerativas como os males de Parkinson e Alzheimer, câncer e AIDS. Neste trabalho foi estudado o processo de separação da a-Iactalbumina, através de técnicas cromatográficas empregando a metodologia de leito fixo e expandido. O leito expandido possibilita a redução nos custos do processo de purificação, eliminando etapas de separação necessárias quando o extrato apresenta material em suspensão, que é o caso dos lactosoros. Nos ensaios realizados foram estudados as melhores condições de adsorção da a-Iactalbumina visando a sua purificação empregando adsorventes de troca iônica e de interação hidrofóbica. Também foram realizados ensaios em sistemas de tanque agitados para a determinação das isotermas e cinéticas de adsorção. Neste trabalho obteve-se a a-Iactalbumina com uma pureza acima de 80% e apresentando um fator de purificação de 5 vezes utilizando as resinas de interação hidrofóbica com única etapa de purificação

Abstract: The interest and applications of biotechnology products has been increasing the development of new recovery and purification processes for proteins. The bovine milk serum, obtained from casein manufacture for cheese production, is mostly rejected into watercourse, causing problems to the environment due to its high biological oxygen demand (BOD). The proteins of milk serum have excellent nutritious and pharmaceutical value, h oweve r, its application for protein enrichment of food products is limited due to its low content in the milk serum. The main proteins of milk serum are: ~-Iactoglobulins, a-Iactalbumine, bovine serum albumine, immunoglobulins, lactoperoxidase, lactoferrin, lisozime and other lower content proteins which have a high aggregate value. The a-Iactalbumine acts in the human organism by stimulating the agents of the immunologycal system due to increasing on glutathione levei in several organs and blood, resulting in benefits for patients of some diseases like Parkinson and Alzheimer's iII, cancer and AIDS. It was studied in this work the separation processes of a-Iactalbumine, by chromatographic techniques making use of fixed and expanded bed methods. The expanded bed enables cost reduction on purification process by reducing separation steps used for removing suspended solids, as in case of milk serum extracts. In our experiments were studied the adsorption conditions of alactalbumine aiming at its purification by using ionic exchange and hydrophobic interaction adsorbents. Other experiments were accomplished at stirred tank systems for the determination of isotherms and adsorption kinetics. It was obtained, in this work, an a-Iactalbumine purity higher than 80%, with a five fold purification factor by using the hydrophobic interaction resins in a single purification ste
Subject: Soro do leite
Proteínas - Purificação
Adsorção
Análise cromatográfica
Language: Português
Editor: [s.n.]
Date Issue: 2000
Appears in Collections:FEQ - Dissertação e Tese

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