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Type: TESE
Title: Produção de hidrolisados de colágeno visando diferentes aplicações tecnológicas
Title Alternative: Production of hydrolysates collagen targeting different technological applications
Author: Moraes, Marisa Correa de, 1983-
Advisor: Cunha, Rosiane Lopes da, 1967-
Abstract: Resumo: O colágeno é um subproduto de matadouro sendo amplamente utilizado como ingrediente na indústria, depois de extraído e purificado. As propriedades tecnológicas do colágeno estão intimamente relacionadas com a distribuição da massa molecular de suas fibras, que varia de acordo com as características da matéria-prima e condições do processo de obtenção do material. Com o intuito de avaliar o efeito das variáveis de processo (tempo,temperatura e pH), o colágeno foi extraído da camada interna da pele bovina e submetido a hidrólise em diferentes condições de temperatura (50, 60 e 80°C) e pH (3, 5, 7 e 10) durante 6 horas. Os produtos obtidos foram avaliados quanto ao teor de proteína solúvel, carga superficial, distribuição de massa molecular, desnaturação protéica, capacidade gelificante e emulsificante. Os produtos mostraram teor de proteína solúvel entre 5 e 82% (m/m), sendo os maiores valores obtidos em tratamentos realizados em temperatura mais elevada e/ou condições mais ácidas. Produtos obtidos em condições extremas de pH (3 e 10) ou temperaturas acima ou similar à temperatura de desnaturação do colágeno (80 e 60°C, respectivamente) tiveram sua estrutura mais desnaturada. Em geral, os hidrolisados obtidos em pH ácido formaram géis mais firmes, exceto o produzido a 80°C. Já os hidrolisados obtidos nos outros valores de pH (5, 7 e 10) formaram géis com baixos valores de tensão de ruptura porém, quando tratados em temperatura acima da temperatura de desnaturação e maior tempo de processo, apresentaram uma melhora nas propriedades gelificantes. A capacidade de retenção de água (CRA) foi próxima de 100%, exceto para hidrolisados obtidos em pH igual a 7 e 10 e temperatura de 50°C. A capacidade emulsificante destes hidrolisados também foi avaliada em emulsões óleo/água (O/A). A estabilidade das emulsões aumentou com a redução do pH e com o aumento do tempo de hidrólise, porém somente a emulsão em pH 3 e 6 horas de hidrólise não apresentou separação de fases. As emulsões mais estáveis (pH 3) apresentaram gotas com baixa polidispersão e diâmetro médio entre 1,5 e 5 µm. Em valores de pH próximo ao pI do colágeno houve a formação de agregados que desestabilizaram as emulsões, o que acarretou elevados valores de diâmetro médio (entre 8 e 17 µm). As emulsões estáveis mostraram comportamento pseudoplástico, porém nas emulsões em que ocorreu a separação de fases, a fase inferior (aquosa) sempre apresentou comportamento Newtoniano, enquanto que a fase creme foi pseudoplástica. De maneira geral, o uso de temperaturas mais amenas e pH ácido, possibilita a produção de hidrolisados com boas propriedades mecânicas, no entanto, em temperatura mais elevada obtém-se um produto com alta solubilidade. Se o objetivo é a obtenção de um gel com alta capacidade de retenção de água o mais indica-se utilizar pH abaixo ou próximo do pI ou elevadas temperaturas. Para melhorar a capacidade emulsificante o uso em pH abaixo do pI é o mais indicado

Abstract: Collagen is a byproduct of the slaughterhouse that is widely used as an ingredient in industry, after being extracted and purified. The technological properties of collagen are closely related to the molecular weight distribution of the fibers, which varies with the characteristics of raw materials and process conditions used to obtain the material. In order to evaluate the effect of process variables (time, temperature and pH), collagen was extracted from the inner layer of bovine hide and subjected to hydrolysis under different conditions of temperature (50, 60 and 80°C) and pH (3, 5, 7 and 10) for 6 hours. The products were evaluated for soluble protein content, surface charge, molecular weight distribution, protein denaturation, gelling and emulsifying capacity. The products showed soluble protein content between 5 and 82% (w / w), in which the highest values were obtained in the treatments carried out at higher temperature and/or under more acidic conditions. Products obtained under extreme conditions of pH (3 and 10) or temperatures above or similar to the collagen denaturation temperature (80 and 60°C, respectively) were more denatured. In general, the hydrolysates obtained at acidic pH formed firmer gels, except that produced at 80°C. The hydrolysates obtained in the other pH values (5, 7 and 10), in turn, formed gels with low values of strain at fractures but, when treated at temperatures above the denaturation during long time, they showed an improvement in those properties. The water holding capacity (WHC) was approximately 100%, except for hydrolysates obtained at pH 7 and 10 and temperature of 50°C. The emulsifying capacity of such hydrolysates, was also evaluated in oil/water (O/W) emulsions. The stability of the emulsion increases with decreasing pH and increasing hydrolysis time, but only at pH 3 and 6 hours of process the emulsion showed no phase separation. These emulsions showed low polydispersity and droplet size between 1.5 and 5 µm. At pH values near the pI of collagen the formation of aggregates that destabilized the emulsions occurred, which resulted in higher droplet size (between 8 and 17 mm). The stable emulsions showed shearthinning behavior, but in case of emulsions in which phase separation occurred, the lower phase (aqueous) always presented Newtonian behavior, while the cream phase was a shearthinning fluid. In general, lower temperatures and acid pH, allows the production of hydrolysates with good mechanical properties, however, at higher temperature gives a product with high solubility. If the goal is to obtain a gel with high water retention capacity, it is indicated using pH below or close to the pI or elevated temperatures. To improve the emulsifying capacity the use of pH below the pI is the most suitable
Subject: Colágeno
Hidrólise
Gelificação
Emulsificação
Hidrolisados
Language: Português
Editor: [s.n.]
Date Issue: 2012
Appears in Collections:FEA - Dissertação e Tese

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