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dc.contributor.CRUESPUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASpt_BR
dc.descriptionOrientador: Fabio Cesar Gozzopt_BR
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Quimicapt_BR
dc.format.extent82 f. : il.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.typeDISSERTAÇÃOpt_BR
dc.titleEstudo teorico e experimental de proteomica estrutural por espectrometria de massas acoplada a ligação cruzadapt_BR
dc.title.alternativeExperimental and theoretical study of structural proteomics by mass spectrometry coupled to cross-linkingpt_BR
dc.contributor.authorFigueiredo, Alana dos Reispt_BR
dc.contributor.advisorGozzo, Fábio Cesar, 1972-pt_BR
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual de Campinas. Instituto de Químicapt_BR
dc.contributor.nameofprogramPrograma de Pós-Graduação em Químicapt_BR
dc.subjectEspectrometria de massaspt_BR
dc.subjectLigação cruzadapt_BR
dc.subjectProteômica estruturalpt_BR
dc.subjectDinâmica molecularpt_BR
dc.subject.otherlanguageMass spectrometryen
dc.subject.otherlanguageCrossed linkingen
dc.subject.otherlanguageStructural proteomicaen
dc.subject.otherlanguageMolecular dynamicsen
dc.description.abstractResumo: A espectrometria de massas (MS) desempenha um papel fundamental na proteômica, pois permite a identificação de proteínas, seqüenciamento de peptídeos, determinação de modificações pós-traducionais e análise quantitativa de expressão. Além das análises envolvendo a estrutura primária, há um grande interesse em se aplicar MS para análise de estruturas superiores (terciárias e quaternárias) de proteínas e uma das abordagens promissoras nesta área é a MS acoplada à ligação cruzada. Nesta abordagem, um reagente bifuncional liga covalentemente resíduos de aminoácidos espacialmente próximos e a distância máxima entre esses resíduos é dado pelo tamanho do agente de ligação cruzada (ALC). Nesse trabalho avaliou-se a extensão e exatidão das distâncias interresíduos tanto por simulações de dinâmica molecular quanto por experimentos de MS. As faixas de distâncias calculadas mostram que há sempre uma distância mínima entre resíduos ao qual o ALC pode se ligar, além de determinar o valor máximo para cada um dos ALC estudados (DSG, DSS e DSSeb). Os dados experimentais com proteínas modelo (Ubiquitina, Citocromo C e Mioglobina) mostraram ainda que todos dos peptídeos que apresentavam ligações cruzadas estavam dentro da faixa de alcance determinadas pelas simulações de dinâmica molecular, confirmando a exatidão do método. Os novos valores de tamanho das moléculas de ALC estudados podem agora ser utilizados para a determinação de estruturas superiores de proteínas através da técnica de MS acoplada a ligação cruzadapt
dc.description.abstractAbstract: Mass spectrometry (MS) plays a key role in proteomics because it allows the identification of proteins, peptide sequencing, determination of post-translational modifications and quantitative expression analysis. There is a great interest in using MS to perform analysis beyond the primary structure, i. e. tertiary and quaternary structures, and one of the most promising approaches in this filed is MS coupled to cross-linking technique. In this approach, a bifunctional reagent covalently binds amino acid residues that are close in space and the maximum distance between these residues is given by the arm length of the cross-linking agent. In this study we evaluated the extent and accuracy of the inter-residues distances by both molecular dynamics simulations and MS experiments. Simulated distance ranges showed that there is a minimum distance between residues to which the reagent can bind and a maximum value for each of the studied reagents (DSG, DSS and DSSeb). The experimental data from model proteins (Ubiquitin, Cytochrome C and Myoglobin) also showed that all the detected modified peptides were within the ranges determined by the molecular dynamics simulations, confirming the accuracy of the method. The new space arm length values of the reagent molecules can now be used for the determination of proteins higher structures by the MS coupled to cross-linking techniqueen
dc.publisher[s.n.]pt_BR
dc.date.issued2010pt_BR
dc.identifier.citationFIGUEIREDO, Alana dos Reis. Estudo teorico e experimental de proteomica estrutural por espectrometria de massas acoplada a ligação cruzada. 2010. 82 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Quimica, Campinas, SP. Disponível em: <http://www.repositorio.unicamp.br/handle/REPOSIP/250213>. Acesso em: 15 ago. 2018.pt_BR
dc.description.degreelevelMestradopt_BR
dc.description.degreedisciplineQuimica Organicapt_BR
dc.description.degreenameMestre em Químicapt_BR
dc.contributor.committeepersonalnameSilva, Marcia Regina Soares dapt_BR
dc.contributor.committeepersonalnameEberlin, Marcos Nogueirapt_BR
dc.date.available2018-08-15T20:28:06Z-
dc.date.accessioned2018-08-15T20:28:06Z-
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2018-08-15T20:28:06Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Figueiredo_AlanadosReis_M.pdf: 3529338 bytes, checksum: 3761ab750ec289d682a00aae3d02ea4b (MD5) Previous issue date: 2010en
dc.identifier.urihttp://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/250213-
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